Pesquisadores da Universidade de Cornell (Cidade de Ithaca - Estado de Nova Iorque - EUA) descobriram a estrutura cristalina tridimensional de uma proteína humana chamada CD38, que pode levar a descobertas importantes sobre como as células liberam cálcio - um mineral usado em quase todo processo celular. As descobertas também podem ajudar a compreender mecanismos que estão envolvidos em certas doenças, desde leucemia até diabetes e HIV-AIDS.
Os níveis dessa proteína caem, por motivos desconhecidos, quando as pessoas ficam doentes, tornando a proteína CD38 um indício dessas doenças.
Como exemplo, os pesquisadores mostraram que a CD38 interrompe uma interação entre o vírus da AIDS e o ponto de entrada na célula - um receptor protéico chamado CD4. Analisando a estrutura tridimensional do CD38, os cientistas identificaram um peptídeo, uma substância orgânica composta de amino-ácidos, que eles acreditam poder interferir na conecção entre o CD4 e o HIV.
As descobertas, publicadas no jornal "Structure" (Volume 13 de setembro de 2005), denotam um grande passo na criação de drogas que poderiam inibir os processos relacionados a certas doenças. Conhecendo-se a estrutura da proteína, pode-se abrir a porta para o entendimento das funções do CD38 que estão relacionadas a processos biológicos chaves sobre as quais os cientistas sabem muito pouco.
"Por exemplo, o mecanismo de como uma célula faz a mediação da liberação de cálcio é em grande parte desconhecido," disse o autor principal do ensaio, Quan Hao, diretor do Centro de Difração Macromolecular (MacCHESS), o ramo de pesquisas biomédicas do Centro do Síncroton de Alta Energia da Universidade de Cornell (CHESS). "Conseqüentemente essa é uma questão fundamental para os biólogos"
Isso prova que o CD38 auxilia na produção de pelo menos duas moléculas mensageiras de cálcio, cada uma das quais por sua vez abrem canais para a liberação de cálcio de armazenamentos, ou reservatórios, que existem dentro das organelas celulares.
Raios-X de alta intensidade tornaram possível a passagem de fótons através de um cristal protéico e a revelação da sua estrutura. O síncroton de Cornell produz feixes de raios-x milhões de vezes mais intensos que geradores de raios-x convencionais permitem produzir. Os feixes intensos foram necessários para a determinação da estrutura atômica do CD38. O grupo de pesquisadores inclui pesquisadores da Universidade de Minesota, que desenvolveram novos cálculos que permitiram extrair a estrutura completa da proteína a partir das imagens de raios-x.
Com o desvendamento detalhado da estrutura do CD38, os cientistas podem agora começar a examinar o modo pelo qual a forma da proteína influi nas suas funções moleculares.
"Estivemos lutando por isso durante muito tempo, e agora finalmente solucionamos essa questão," disse Hao.
Os Institutos Nacionais de Saúde dos EUA, que dão apoio ao MacCHESS, também forneceram capital para a pesquisa. Outros autores do artigo são: Qun Liu (estudante graduado do MacCHESS) e a pesquisadora especialista de apoio Irina Kriksunov.
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